Nucléosome

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Structure d'un nucléosome. On distingue les extrémités N-terminales des histones se projetant à l'extérieur de la partie globulaire du nucléosome
Structure d'un nucléosome. On distingue les extrémités N-terminales des histones se projetant à l'extérieur de la partie globulaire du nucléosome


Un nucléosome est un complexe de protéines (Octamère d'histones de structure 2x(H2A, H2B, H3, H4)) de 11 nm de long sur 6 nm de large dont la fonction principale est la compaction de la chromatine au sein du noyau des eucaryotes. L'ADN s'enroule autour du nucléosome sur une distance d'environ cent quarante six paires de bases (cent soixante-six si l'on tient compte de celles protégées par l'histone H1). La structure adoptée par l'ensemble ressemble à un collier de perles relativement régulièrement espacé le long du filament d'ADN. Cet arrangement subit une deuxième étape de compaction pour former la fibre de 30 nm.

Sommaire

[modifier] Rôle

Les nucléosomes ont deux rôles majeurs : ils constituent la première étape de compaction de l'ADN double brin; en outre ils semblent jouer un rôle majeur dans la régulation de la transcription en empêchant physiquement l'accès à l'adn par l'ARN polymérase dans les régions promotrices de gènes qui ne sont pas nécessaires à la cellule. Si les conditions changent et la traduction devient nécessaire, des enzymes connues sous le nom de facteur de remodelage (remodeling factor en anglais) peuvent retirer ou bouger le nucléosome de son emplacement pour libérer l'accès.

[modifier] Biochimie

Les extrémités amino-terminales des histones se projettent à l'extérieur de la partie globulaire du nucléosome et sont soumises à des modifications covalentes catalysées par des enzymes spécifiques (histone-acétyltransférase et histone-déacétylase, histone-méthylase, histone-kinase, ubiquitinase, etc.). Ces modifications pourraient agir soit en modifiant la compaction du nucléosome, soit en constituant un code signalant le recrutement spécifique de facteurs de transcription.

Les nucléosomes peuvent par ailleurs être déplacés le long du brin d'ADN sous l'action de complexes de remodelage à activité ATPasique, de type Swi2/snf2.

[modifier] Articles connexes

[modifier] Liens et documents externes