Chymotrypsine
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La chymotrypsine est une enzyme (protéase) digestive fabriquée par le pancréas, de la famille des sérineprotéases qui peut accomplir la protéolyse. La chymotrypsine va venir inactiver une chaîne latérale de l'acide aminé Serine (Ser195 pour être plus précis), en inactivant ainsi l'enzyme. Elle fait intervenir les acides aminés suivants : His57, Ser195 et Gly193 dans sa réaction enzymatique. Les acides aminés de contact du site actif de la chymotrypsine sont: l'acide aspartique en position 102 ,l'histidine en position 57 et la serine en position 195
La chymotrypsine est une protéine à structure globulaire compacte constituée de 3 chaines polypeptidiques, connéctées par 2 pont disulfures et repliées en 2 domaines de 120 acides aminés. Ces domaines adoptent la conformation d'un tonneau β formé de 6 brins β. Le site actif est situé dans une crevasse bordée par les 2 domaines. Il fixe le substrat au niveau de 2 régions:
-région 214-216
-région 189-216 et 226
